البروتينات

التركيب العام للحمض الأميني-ألفا، حيث مجموعة الأمين على اليسار ومجموعة الكربوكسيل على اليمين.

البروتينات:
عبارة عن جزيئات ضخمة- بوليمرات ثنائية كبيرة- مكونة من مونومرات تسمى بالأحماض الأمينية.

يتألف الحمض الأميني:
من ذرة كربون مرتبطة بمجموعة أمين، —NH2، مجموعة حمض الكربوكسيل، —COOH (although these exist as —NH3+ و—COO− تحت ظروف فيزيولوجية)، ذرة هيدروجينة بسيطة، سلسلة جانبية عادة ما يرمز لها بالحرف "—R".

تحتلف السلسلة الجانبية "R" لكل حمض أميني حيث يوجد منه نوع قياسي. مجموعة "R" هذه تجعل كل حمض أميني مختلف عن الآخر، وخصائص السلاسل الجانبية تؤثر بشكل كبير على جميع التشكل ثلاثي الأبعاد
​​​للبروتين.

لبعض الأحماض الأمينية وظائف :
تقوم بها بنفسها أو في شكل معدل؛ على سبيل المثال، وظائف الغلوتامات كناقل عصبي هام.

يمكن أن ترتبط الأحماض الأمينية عن طريق رابطة ببتيدية.

في عملية التخليق المبلمهة هذه، يتم نزع جزيء الماء وتربط الرابطة الببتيدية النيتروجين بمجموعة أمينية من حمض أميني واحد مع جزيء كربون من مجموعة حمض كربوكسيلي آخر. الجزيء الناتج يسمى ثنائي الببتيد، وامتدادات قصيرة من الأحماض الأمينية (عادة، أقل من ثلاثين) تسمى الببتيدات أو عديدة الببتيد.

ويطلق على الامتدادات الأطول الپروتينات. على سبيل المثال، ألبومين بروتين مصل الدم الرئيسي يحتوي على بقايا 585 حمض أميني.

مخطط الهيموغلوبين. الشرائط الحمراء والزرقاء تمثل غلوبين البروتين؛ التركيبات الخضراء هي مجموعات الهيم.

للبروتينات أدوار بنيوية و/أو وظيفية.

على سبيل المثال، تحركات أستين وميوسين الپروتينات هي المسؤول الأساسي عن تقلص عضلات الجسم.

السمة الرئيسية المميزة للكثير من البروتينات هي ارتباطها المتخصص مع جزيء مجموعة جزيئات محددة؛ وقد يكون صارمة في اختيارها لتلك الجزيئات.

الأجسام المضادة هي مثال على البروتينات التي ترتبط بنوع محدد من الجزيئات.

في واقع الأمر، فإن (ELISA)، الذي يستخدم الأجسام المضادة، يعتبر واحداً من أكثر الاختبارات حساسية في الطب الحديث والذي يستخدم للتعرف على الجزيئات الثنائية المختلفة. رغم كونها انزيمات إلا أنها قد تكون أكثر الپروتينات أهمية.

​​​​​​كل تفاعل في الخلية الحية تقريباً، يتطلب انزيماً لتخفيض طاقة التنشيط في التفاعل. تتعرف هذه الجزيئات على جزيئات متفاعلة محددة تسمى الركائز؛ تقوم بعدها بتحفيز التفاعل بينها.

بتخفيض طاقة التنشيط، يقوم الانزيم بتسريع هذا التفاعل بمعدل 1011 أو أكثر؛ لو تم التفاعل بشكل طبيعي فإنه سيستغرق أكثر من 3.000 سنة ليكتمل بشكل تلقائي، لكنه لا يستغرق أكثر من ثانية واحدة بمساعدة الانزيم.

لا تستخدم الانزيمات نفسها في هذه العملية، وتكون حرة في تحفيز نفس التفاعل مع مجموعة جديدة من الركائز. استخدام المعدلات المختلفة، قد يعمل على تنظيم نشاط الانزيم، مما يتيح السيطرة على الكيمياء الحيوية للخلية بشكل كامل.
عادة ما يوصف تركيب البروتينات في تسلسل هرمي من أربع مستويات:

التركيب الرئيسي:
للبروتين يتالف من التسلسل الخطي للأحماض الأمينية؛ على سبيل المثال "ألانين-غليسين-تريبتوفان-سيرين-غلوتامات-أسبارجين-غليسين-ليسين-…".
أما التركيب الثانوي:
فهو المعني بالمورفولوجيا الموضعية (المورفولوجيا هي دراسة التركيب). بعض توليفات الأحماض الأمينية تميل إلى التجعد على شكل لفافة تسمى لولب ألفا أو على شكل لوحة تسوحى لوحة بيتا؛ يمكن رؤية بعض لوالب ألفا في مخطط الهيموغلبين أعلاه
.البنية الثلاثية :هي الشكل ثلاثي الأبعاد الكامل للبروتين.

يتم التعرف على هذا الشكل عن طريق تسلسل الأحماض الأمينية.

في واقع الأمر، فإن تغير واحد يمكن أن يؤدي إلى تغير التركيب بالكامل. سلسلة ألفا في الهيموغلوبين تحتوي على بقايا 146 حمض أميني؛ استبدال بقايا الغلوتامات عند الموضع 6 مع بقايا الڤالين يغير سلوك الهيموغلوبين بشكل كبير مما يؤدي إلى الإصابة مرض الخلايا المنجلية. وأخيراً،
التركيب الرباعي: هو التركيب المعني بتركيب البروتين الوحدات الفرعية الببتيدية المتعددة، مثل الهيموغلوبين مع وحداته الفرعية الأربعة. لا تمتلك جميع البروتينات أكثر من وحدة فرعية.